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蛋白质别位调节及其特点。 好多啊,能不能简短一点. >>>>>>>>休闲养生网回答： 休 闲 居编 辑 别构调节（allosteric regulation）又称别位调节或变构调节。 受别构调节的酶称为别位酶（aIlosteric enzyme）。 某些小分子物质（如代谢物）可与酶蛋白的特殊部位结合，引起 107 构象（conformation）变化，由此改变其酶活性。这类物质称为效应物（effector）。 例如血红蛋白(Hb)。Hb是红细胞中运输氧的主要物质，由两种各两个亚基组成(如成人Hb为α2β3)，每个亚基含一分 血红素(结合一分子氧)。Hb氧合过程中氧是逐个分子结合到Hb的四个亚基上的，第一个亚基结合氧后通过亚基之间的界面将信息传递到相邻亚基，引起分子变构，使随后的亚基对氧的亲和力一个比一个大，第四个亚基对氧的亲和力比第一个亚基大约500倍，这种现象称为协同效应。由于存在协同效应，使Hb的氧饱和曲线呈现S形。H+或2，3-二磷酸甘油酸(DPG)与Hb分子上的不同部位结合，引起变构，表现抑制效应，使Hb对氧的亲和力降低，促进氧合血红蛋白释放氧。这里氧、H+、DPG都是变构剂，它们同Hb结合的部位不同，引发的效应亦不同。 别构调节不引起酶的构型（configuration）变化，不涉及共价键变化。别构酶多是关键酶（如限速酶）。此类酶所催化的反应常是不可逆反应。这一代谢过程如有逆向过程，则由另一种酶催化。例如，磷酸化酶可催化糖原分解，此反应不可逆，其逆向代谢过程由糖原合成酶催化，使糖原得以合成。糖原磷酸化酶与糖原合成酶都是别位酶。 别构酶的效应物又称为变构剂，多为代谢物。代谢物可以作为效应物，以别构调节方式进行反馈调节，使代谢物不致过多，亦不致过少。这一调节机制使能量得以有效利用，不致浪费。这类代谢调节中，负反 作用更为多见。这是因为过量生成多余产物，不仅是浪费，且会有害。别构调节还使不同代谢途径相互协调。 关于效应物如何引起酶活性的变化，所知不多，但可以认为效应物与别构酶的特定部位（别位）以非共价键结合后，使酶蛋白的立体结构发生变化，出现次级键的改变，或同时引起亚基之间缔合状态的变化，这一构象变化如有利于酶的催化部位发挥作用，则引起酶的活化；如妨碍其发挥作用，则引起酶活性的抑制。 不同的别构酶，具体变构方式可有所不同。有的别构酶，其催化亚基不必与调节亚基分离，即可呈现活性；而另一些别构酶，其催化亚基须与调节亚基分离，方显活性。 别构酶由一个以上亚基构成，所以是寡聚酶。这种寡聚酶如上述A激酶，由催化亚基与调节亚基组成。催化亚基具有与作用物的结合位点，而调节亚基具有与变构剂非共价结合的特定位点。但个别别构酶，如依赖cGMP的蛋白激酶，其催化部位与调节部位处于同一亚基。不少别构酶的作用物即是其活化的变构剂。例如，乙酰CoA是乙酰CoA羧化酶的活化变构剂。 反之，反应产物或代谢终末阶段产物，常是别构酶的变构抑制剂。例如，6磷酸葡萄糖可变构抑制己糖激酶，葡 13a9 糖可反馈抑制糖原磷酸化酶等。 别构酶所催化的反应，其反应动力学不符合米-曼二氏方程式，低浓度的作用物即对反应速度有很大影响。体内的代谢物（作用物）浓度一般较低，即使如此，其浓度稍有变化，即可能对反应速度产生很大影响。达到最大反应速度一半时的作用物浓度，在别构酶不称为Km，而改称K0.5s 。 答案补充 蛋白别构调节的调节物也称效应物或调节因子。一般是酶作用的底物、底物类似物或代谢的终产物。调节物与别构中心（不是蛋白与底物作用的位点）结合后，诱导或稳定住酶分子的某种构象，使酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度和代谢过程，此效应称为酶的别构效应（allosteric effect ）。 因别构导致酶活力升高的物质，称为正效应物或别构激活剂，反之为负效应物或别构抑制剂。不同别构酶其调节物分子也不相同。有的别构酶其调节物分子就是底物分子，酶分子上有两个以上与底物结合中心，其调节作用取决于分子中有多少个底物结合中心被占据。 别构酶的反应初速度与底物浓度（Ｖ对［Ｓ］）的关系不服从米氏方程。而是呈现Ｓ形曲线。Ｓ形曲线表明，酶分子上一个功能位点的活性影响另一个功能位点的活性，显示协同效应（cooperative effect ）, 当底物或效应物一旦与酶结合后，导致酶分子构象的改变，这种改变了的构象大大提高了酶对后续的底物分子的亲和力。结果底物浓度发生的微小变化，能导致酶促反应速度极大的改变 |